Μοριακή αρχιτεκτονική των πρωτεϊνών του εκκριτικού συστήματος τύπου ΙΙΙ του βακτηρίου Pseudomonas syringae

Περίληψη

Το εκκριτικό σύστημα τύπου ΙΙΙ (Τ3SS, type three secretion system) είναι ένα δομικά και λειτουργικά συντηρημένο υπερμοριακό σύμπλοκο δομούμενο από περισσότερες από 20 διαφορετικές πρωτεΐνες που κωδικοποιούνται από συντηρημένες γονιδιακές «νησίδες» οι οποίες απαντώνται σε πολλά αρνητικά κατά Gram βακτήρια, κατά κανόνα είτε συμβιωτικά είτε παθογόνα ευκαρυωτικών οργανισμών. Εννέα από τις πρωτεΐνες του Τ3SS έχουν σημαντικό βαθμό ομολογίας, σε επίπεδο πρωτοταγούς αλληλουχίας, με πρωτεΐνες που δομούν στοιχεία του βασικού σωματίου του βακτηριακού μαστιγίου, με το οποίο το Τ3SS έχει κοινές εξελικτικές ρίζες. Στην παρούσα διατριβή μελετήθηκε το δίκτυο αλληλεπιδράσεων μεταξύ πρωτεϊνών που δομούν το T3SS του φυτοπαθογόνου βακτηρίου Pseudomonas syringae pv. phaseolicola, αξιοποιώντας κυρίως ένα δικιστρονικό πλασμιδιακό φορέα, τον pPROPET ο οποίος κατασκευάστηκε στην πορεία της διατριβής, για την ετερόλογη συνέκφραση πρωτεϊνών στην Escherichia coli και συγκαθαρισμό συμπλόκων μεταξύ επιλεγμένων ζευγ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Type III secretion system (T3SS) is a conserved in structure and function macromolecular multiprotein complex, built from over 20 proteins encoded by conserved pathogenicity islands (PAIs) found in many Gram negative bacteria with known pathogenic, symbiotic or commensal associations with eykaryotic organisms. Νine of the T3SS proteins are similar to proteins of the flagellar basal body, which reflects the distant evolutionary relationship between these two systems. The present study concerns the characterization of the T3S protein interaction network in the phytopathogenic bacterium Pseudomonas syringae pv. phaseolicola, using new molecular and biophysical methods. A bicistronic plasmid vector, pPROPET, was used for the heterologous co-expression of TTSS proteins in E.coli. For the HrpG protein, the genomic location next to the gene coding for the HrcC secretin suggested that it is a putative class I T3SS chaperone and the protein was isolated as a complex with the regulatory protein ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/25956
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/25956
ND
25956
Εναλλακτικός τίτλος
Molecular architecture of type III secretion system proteins from Pseudomonas syringae
Συγγραφέας
Χαρόβα, Σπυριδούλα (Πατρώνυμο: Νικόλαος)
Ημερομηνία
2009
Ίδρυμα
Πανεπιστήμιο Κρήτης. Σχολή Θετικών και Τεχνολογικών Επιστημών. Τμήμα Βιολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Πανόπουλος Νικόλαος
Κοκκινίδης Μιχάλης
Χαλεπάκης Γεώργιος
Μπουριώτης Βασίλειος
Κοτζαμπάσης Κυριάκος
Οικονόμου Αναστάσιος
Καλαντίδης Κρίτων
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Βιολογία
Λέξεις-κλειδιά
Εκκριτικό σύστημα τύπου ΙΙΙ; Ψευτομονάδα; Φυτοπαθογόνο; Βακτήρια; Σκέδαση ακτίνων-Χ σε μικρές γωνίες; Αλληλεπιδράσεις πρωτεϊνών; Κυκλικός διχρωϊσμός; Σαπερόνες
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
εικ., σχημ., γραφ., ευρ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στους συνδεδεμένους στο σύστημα χρήστες οι οποίοι έχουν αλληλεπιδράσει με τη διδακτορική διατριβή. Ως επί το πλείστον, αφορά τις μεταφορτώσεις.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)