ΚΑΘΑΡΙΣΜΟΣ ΚΑΙ ΜΕΛΕΤΗ ΙΔΙΟΤΗΤΩΝ ΜΙΑΣ Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗΣ ΚΑΙ ΜΙΑΣ Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗΣ ΑΠΟ ΣΠΕΡΜΑΤΑ ΚΡΙΘΑΡΙΟΥ. ΕΦΑΡΜΟΓΗ ΤΩΝ ΕΝΖΥΜΩΝ ΣΤΗΝ ΥΔΡΟΛΥΣΗ ...

Abstract

TWO ENZYMES A B-GLUCOSIDASE AND A B-GALACTOSIDASE WERE ISOLATED AND CHARACTERIZED FROM BARLEY SEEDS. THE B-GLUCOSIDASE IS A SINGLE BASIC POLYPEPTIDE (PI>8,5) WITH A MR OF 53.000 ACTING OPTIMALLY AT PH 4.5-5.0. THE B-GALACTOSIDASE IS COMPOSED OF TWO SUBUNITS WITH A MR OF 42.000 AND 33.000 RESPECTIVELY, IS ACIDIC IN NATURE (PI<5.7) AND ACTS OPTIMALLY AT PH 4.0. BOTH ENZYMES CAN HYDROLYZE LACTOSE, IN PURE SOLUTION OR IN WHEY, THEY ARE GLYCOPROTEINS THEY EXHIBIT CHARGE HETEROGENEITY AND CAN CATALYZE TRANSGALACTOSYLATION REACTIONS. B-GLUCOSIDASE WAS IMMOBILIZED ON SEPHAROSE, ON RESIN (DUOLITE) AND ON POROUS GLASS BEADS WITH SIGNIFICANT CONSERVATION OF ITS ACTIVITY. THE SEPHAROSE IMMOBILIZED ENZYME ACQUIRED INCREASED THERMOSTABILITY.

ΔΥΟ ΕΝΖΥΜΑ, ΜΙΑ Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ ΚΑΙ ΜΙΑ Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗ, ΑΠΟΜΟΝΩΘΗΚΑΝ ΚΑΙ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΘΗΚΑΝ ΑΠΟ ΣΠΕΡΜΑΤΑ ΚΡΙΘΑΡΙΟΥ. Η Β- ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ ΑΠΟΤΕΛΕΙΤΑΙ ΑΠΟ ΜΙΑ ΠΡΩΤΕΙΝΙΚΗ ΑΛΥΣΙΔΑ, ΒΑΣΙΚΗ (PI>8,5), ΜΕ Μ.Β. 53.000 ΚΑΙ ΔΡΑ ΒΕΛΤΙΣΤΑ ΣΕ PH 4,5-5,0. Η Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗ ΑΠΟΤΕΛΕΙΤΑΙ ΑΠΟ ΔΥΟ ΥΠΟΜΟΝΑΔΕΣ ΜΕ Μ.Β. 42.000 ΚΑΙ 33.000 ΑΝΤΙΣΤΟΙΧΑ, ΕΙΝΑΙ ΟΞΙΝΗ (ΡΙ<5,7) ΚΑΙ ΔΡΑ ΒΕΛΤΙΣΤΑ ΣΕ PH 4,0. ΚΑΙ ΤΑ ΔΥΟ ΕΝΖΥΜΑ ΥΔΡΟΛΥΟΥΝ ΤΗΝ ΛΑΚΤΟΖΗ, ΤΟΣΟ ΣΕ ΚΑΘΑΡΟ ΔΙΑΛΥΜΑ ΟΣΟ ΚΑΙ ΣΤΟ ΤΥΡΟΓΑΛΑ, ΕΙΝΑΙ ΓΛΥΚΟΠΡΩΤΕΙΝΕΣ, ΠΑΡΟΥΣΙΑΖΟΥΝ ΙΣΟΗΛΕΚΤΡΙΚΗ ΕΤΕΡΟΓΕΝΕΙΑ, ΚΑΙ ΚΑΤΑΛΥΟΥΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΤΡΑΝΣΓΑΛΑΚΤΟΣΥΛΙΩΣΗΣ. Η Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ ΚΑΘΗΛΩΘΗΚΕ ΣΕ SEPHAROSE, ΣΕ ΡΗΤΙΝΗ (DUOLITE) ΚΑΙ ΣΦΑΙΡΙΔΙΑ ΠΟΡΩΔΟΥΣ ΓΥΑΛΙΟΥ ΜΕ ΣΗΜΑΝΤΙΚΗ ΔΙΑΤΗΡΗΣΗ ΤΗΣ ΔΡΑΣΤΙΚΟΤΗΤΑΣ ΤΗΣ. ΤΟ ΚΑΘΗΛΩΜΕΝΟ ΣΕ SEPHAROSE ΑΠΕΚΤΗΣΕ ΑΥΞΗΜΕΝΗ ΘΕΡΜΟΑΝΘΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ.