Μελέτη της δομής και λειτουργίας της πρωτεΐνης HURP στη μιτωτική διαίρεση

Περίληψη

Η πρωτεΐνη HURP (Hepatoma Up-Regulated protein) έχει αναγνωριστεί ως παράγονταςσυναρμολόγησης της ατράκτου (SAF) που ρυθμίζεται από τη RanGTP. Αρχικά βρέθηκε σε μιτωτικάεκχυλίσματα αυγών Xenopus laevis, σε σύμπλοκο με τις TPX2, XMAP215, Eg5 και Aurora A. Η HURPπροσδένεται στους μικροσωληνίσκους, εντοπίζεται κυρίως στους μικροσωληνίσκους των κινητοχώρωνκαι είναι απαραίτητη για την σωστή συναρμολόγηση της μιτωτικής ατράκτου. Παρόλο αυτά, πρωτεΐνεςπου αλληλεπιδρούν με τη HURP σε ανθρώπινα κύτταρα παραμένουν άγνωστες.Σε αυτή τη μελέτη περιγράφουμε την αναγνώριση μίας νέας πρωτεΐνης που αλληλεπιδρά με τη HURP,τη CHD4 (Chromodomain Helicase DNA binding protein 4) μία ATPάση της αναδιαμόρφωσης τηςχρωματίνης και καταλυτική υπομονάδα του συμπλόκου αποκετυλασών που ευθύνεται για τηναναδιαμόρφωση του νουκλεοσώματος (Nucleosome remodeling and histone Deacetylase - NuRD).Πρόσφατα η πρωτεΐνη CHD4 αναγνωρίστηκε ως πρωτεΐνη που προσδένεται στους μικροσωληνίσκουςκαι ρυθμίζεται από την RanGTP.Οι μελέτες ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

HURP protein (Hepatoma Up-Regulated protein) is a RanGTP regulated protein, originally identified inXenopus egg extracts, acting in complex with TPX2, XMAP215, Eg5 and Aurora A. HURP isa MAP that localizes to kt-MTs and is required for proper mitotic spindle assembly. HURP interactingpartners in mammalian cells, however, remained unknown.In this study, we describe the identification of a novel partner of HURP, CHD4 (ChromodomainHelicase DNA binding protein 4) a chromatin remodeling ATPase and a catalytic subunit of the NuRD(Nucleosome remodeling and histone Deacetylase) complex that was recently identified as a RanGTPdependentMAP.Our studies, in mammalian cells, showed that during mitosis CHD4 dissociated from mitoticchromosomes and localized to the spindle, indicating a new role of CHD4 in spindle assembly. Tobetter understand the function of CHD4, we performed RNA interference studies. Depletion of CHD4induced defects in spindle assembly and chromosome alignment in early mitosis, lea ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/34874
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/34874
ND
34874
Εναλλακτικός τίτλος
Study of the structure and function of the HURP protein during mitotic division
Συγγραφέας
Νάκος, Κωνσταντίνος (Πατρώνυμο: Χρήστος)
Ημερομηνία
2013
Ίδρυμα
Δημοκρίτειο Πανεπιστήμιο Θράκης (ΔΠΘ). Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Μοριακής Βιολογίας και Γενετικής. Εργαστήριο Μοριακής Κυτταρικής Βιολογίας, Κυτταρικού Κύκλου και Πρωτεομικής
Εξεταστική επιτροπή
Κόφφα Μαρία
Γρηγορίου Μαριρένα
Μπογός Αγιανιάν (Παύλος)
Μαρουλάκου Ιωάννα
Βελετζά Σταυρούλα
Τέντες Ιωάννης
Ζάχος Γεώργιος
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Βιολογία
Λέξεις-κλειδιά
Συναρμολόγηση μιτωτικής ατράκτου; Σταθερότητα μικροσωληνίσκων του κινητοχώρου; Πρωτεΐνη που προσδένεται στους μικροσωληνίσκους; Αναγνώριση νέου συμπλόκου; Σύμπλοκο αποκετυλίωσης ιστόνων και αναδιαμόρφωση της χρωματίνης
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Αγγλικά
Άλλα στοιχεία
129 σ., πιν., σχημ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στους συνδεδεμένους στο σύστημα χρήστες οι οποίοι έχουν αλληλεπιδράσει με τη διδακτορική διατριβή. Ως επί το πλείστον, αφορά τις μεταφορτώσεις.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)